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Proteinas

Terms in this set (76)

paralelamente
si el N-terminal están cabeza a cabeza
aminoacidos
Las proteínas son polímeros de
enzimas, anticuerpo, transporte,regular, estructura, movimiento y nutrientes
Las proteinas hacen las siguientes funciones
amino y carboxilato
proteinas tiene un grupo
20
Las proteínas se componen de ....α aminoácidos
naturaleza
solo 20 amino acidos son comunes en la
alfa
significa la amina es adyacente al grupo carboxilato
aminoacidos
son los componentes básicos de las proteínas. 19 de los 20 son aminas primarias en al carbono α
prolina
es un amina secundaria.
• consiste de un grupo de ácido carboxílico y un grupo amino en el carbono alfa (a).
zwiterrion
Molécula neutra con igual número de cargas + y - es un ión dipolar llamado
no polar
con cadena lateral alquílica o aromática
polar
• con Polar cadena lateral polar o iónica.
acido
• (hidrofílico) con cadena lateral ácida. coo-
basico
(hidrofílico) con cadena lateral -NH2.
no polar
polar
acido
basico
no polar
no polar
polar
polar
polar
basico
acido
aminoacidos
son sólidos cristalinos blancos con altos puntos de fusión y solubilidad en agua.
zwitterions
Al cambiar el pH puede afectar a la carga neta de los
punto isoelectrico
El punto de pH en el que no hay carga neta de los zwitterions se denomina
enantiomeros L o D
El carbono α de la mayoría de los aminoácidos son quirales. Por lo que forman
NH3
que se utiliza para determinar si es D o L?
L- aminoacidos
Los aminoácidos que ocurren de forma natural son generalmente
glicina
es el único aminoácido común que no es quiral
superior
Se dibuja el extremo más oxidado de la molécula, carbonilo, en la parte
amida o peptidico
- Grupo carboxilo de un aminoácido está unido al grupo amino de otro aminoácido
La unión es un enlace
dipeptido
Condensación o deshidratación de dos aminoácidos produce un
N terminal
Condensación o deshidratación de dos aminoácidos produce un
C terminal
Ácido amino con un grupo -COO- libre es el
izquierda
Estructuras de aminoácidos se escriben con el extremo N-terminal de la
nombre
Los péptidos se nombran como derivados de aminoácido C-terminal, que recibe la totalidad de su
alanil-glicina
alanina + glicina=
deshidratacion
La formacion de el enlace peptidico es una reaccion de
estructura primaria
• es la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
- Resultado de la unión covalente entre los aminoácidos - los enlaces peptídicos
estructura secundario
• resultan de los enlaces de hidrógeno entre los hidrógenos amida y oxígenos carboxílicos de los enlaces peptídicos.
• No todas las regiones tienen una estructura secundaria claramente definida, algunos son aleatorios o no regular.
alfa helice
la estructura secundaria mas comun de las proteinas es
alfa helice
• Es un arreglo tridimensional de los aminoácidos en una cadena polipeptídica.
• se forma mediante puentes de hidrógeno entre el H del grupo -N-H y el O del C=O de otro enlace peptídico en el siguiente giro.
• adquiere una estructura helicoidal, como un cable de teléfono enrollado en espiral.
• 3.6 aminoácidos por vuelta
hoja plegada b
La segunda estructura secundaria más común tiene un aspecto similar a los pliegues de la tela
paralelo y antiparalelo
para la estructura de hoja plegada b hay dos posibles orientaciones
antiparalelo
si el N-terminal de una cadena está alineado con el extremo C-terminal de la otra.
estructura terciaria
estructuras globulares• que se mantienen unidas por las interacciones entre las cadenas laterales o grupos R. en esta estructura se define la funcion biologica de las proteinas
puentes de disulfuro, hidrogeno, hidrofobicas y salinos
interacciones en la estructura terciaria
estructura cuarternaria
• es un arreglo de subunidades o péptidos que forman una proteína más grande.
peptidos globulares
• La forma funcional de muchas proteínas no es la de una sola cadena polipeptídica, en realidad es un agregado de varios
subunidad
es una cadena de polipéptido que tiene características estructurales de una primaria, secundaria, y terciaria que forma parte de una proteína más grande
proteinas globulares
son compactas y esféricas.
• son responsables de los procesos sintéticos, transportación y metabolismo.
como la mioglobina, almacenan y trasporta oxígeno a los músculo
proteinas fibrosas
• están formadas por estructuras fibrosas largas y finas.
• como la alfa queratina, son las proteínas que forman el cabello, la lana, la piel y las uñas.
• como la beta queratina, son las proteínas de las plumas de los pájaros y las escamas de los reptiles.
alfa keratina
ejemplo de proteina fibrosa
hemoglobina
• es la proteína de transporte de oxígeno de los animales.
mioglobina
• es la proteína de almacenamiento de oxígeno del músculo esquelético.
hemoglobina
El oxígeno es transferido de la hemoglobina a la mioglobina ya que la mioglobina tiene una atracción más fuerte por el oxígeno que la
grupo heme
es un componente esencial de la hemoglobina y la mioglobina
el ion de hierro
en el grupo hemo es el sitio de unión de oxígeno.
feto
tiene un tipo único de la hemoglobina con ligeramente mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina tipica.
hemoglobina de celulas falciformes
• falciformes que hace que las células rojas de la sangre aparezcan alteradas como en esta micrografía electrónica de barrido.
60-80 g/l
El plasma sanguíneo contiene... de proteinas
albumina
• molécula e transporte no específica para los metabolitos poco solubles tales como bilirrubina, Ca2+, y ácidos grasos. es la mas abundante
alfa globulinas
• son los siguientes más abundantes e incluyen glicoproteínas, lipoproteínas de muy altas y muy baja densidad.
fibrinogeno
• una proteína implicada en la coagulación de la sangre, forma el 7% de la proteína del plasma.
linfocitos
Por último, el g-globulinas, se sintetizan por los
higado
La mayoría de las proteínas del plasma restantes se sintetizan en el
proteinas en la imagen
Un sello distintivo de la enfermedad hepática que reduce la cantidad de una o más
temperatura y ph
extremos tienen un efecto drástico en la conformación de proteínas- Es la pérdida de la estructura organizada de una proteína globular.
No altera la estructura primaria
hidrolisis
Rompimiento en pequeños péptidos o aminoácidos.
• Cambios en el pH
• Enzimas
• Temperatura
desnaturalizacion
: romper la forma 3-D
• Temperatura
• metales pesados
• Detergentes
• Disolventes orgánicos
• Estrés mecánico
aumento de temperatura
• los enlaces dentro de las proteínas vibran más violentamente.
• Finalmente, los enlaces de hidrógeno se hacen más débiles y se rompen las interacciones hidrófobicas, produciendo la pérdida de la conformación tridimensional de la proteína.
cambio de ph
• cambiará la carga de la proteína.
• Esto interfiere con los puentes de sal y enlaces de hidrógeno que estabilizan la estructura terciaria.
agentes de desnaturalizacion
• Los disolventes orgánicos
• Detergentes
• Metales pesados ​(Hg2+ y Pb2+)
• El estrés mecánico
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