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característica de los aminoácidos que les permite comportarse como una base o un ácidoanfóteroreacciones de los aminoácidosoxidación de la cisteína, enlace peptídico, bases de schiffreacción de sustitución nucleofílica en el cual un par de electrones sin compartir de un nitrógeno se une a un carbono carboxilo.enlace peptídico o amida.moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicospéptidospéptido que tiene de 2 a 10 aminoácidos (es variable)oligopéptidopéptido formado de 10 a 100 aminoácidos (es variable)polipéptidopolipéptido con estructura 3D específicaproteínafunciones de las proteínascatálisis, estructura, movimiento, defensa, regulación, transporte, almacenamiento, respuesta al estrés.clasificación de proteínassimples y compuestasclasificación de proteínas simplesalbúminas, globulinas, prolaminas, gluteinas, protaminas, histona, escleroproteínas (colágena y keratinas)clasificación de proteínas complejaslipoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínasestado nativo de las proteínas, tiene una forma tridimensional conocida como...conformaciónniveles estructurales de la conformación de las proteínasprimaria, secundaria, terciaria y cuaternariaordenamiento del esqueleto covalente de la cadena polipetídica, la cual determina el ordenamiento que adoptará la proteínaestructura primariafuerzas que intervienen en la estabilización del esqueleto peptídico (estructura primaria) para alcanzar la conformación tridimensionalcovalentes: puentes disulfuro (S-S)
no covalentes: puentes de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas, atracción electroestática.estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena polipetídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógiraconformación alfa- hélice (estructura secundaria)se forman cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipetídica uno al lado del otroconformación hoja plegada beta (estructura secundaria)conformación en la que los enlaces H se encuentran en direcciones opuestasconformación hoja beta plegada antiparalelaconformación en la que los enlaces H están dispuestos en la misma direcciónconformación hoja beta plegada paralelaagrupaciones estables de estructuras secundarias frecuentes en las proteínasestructuras suprasecundariasestructuras suprasecundariastodo alfa: unidad alfa-alfa
todo beta: barril beta y meandro beta
alfa-beta: unidades alfa-beta-alfamodo en que la cadena polipeptídica se pliega o se curva para formar la estructura plegada o compacta de las proteínas solublesestructura terciariainteracciones y enlaces de la estructura terciariapuentes de hidrogeno, interacción hidrofóbica, enlace ionico, puente disulfuro, puentes eléctricos.solo la alcanzan las proteínas que tienen más de una cadena polipeptídicaestructura cuaternariapH en el que la proteína tiene el mismo número de cargas positivas que negativaspunto isoeléctricocambio estructural de las proteínas en el cual pierden su estructura nativa, pierden óptimo funcionamiento y cambian sus propiedades físico-químicasdesnaturalizaciónla desnaturalización se puede producir por...cambio de temperatura, (> 60º a 70º), variaciones del pH, salinidadproceso en el cual se restablecen las condiciones apropiadas en la cual la proteína puede recuperar su conformación (solo sucede en algunos casos)renaturalizaciónaminoácidos no proteícosornitina, citrulina, homocisteína, homoserina, dihidroxifenilananina (DOPA)moléculas catalíticas que incrementan la velocidad de reacciones químicas que son energéticamente posiblesenzimasenzimas que catalizan oxidorreducciones, transfieren electronesoxidorreductasasenzimas que catalizan reacciones en las que hay transferencia de un grupo distinto al H de una molécula a otratransferasasenzimas que catalizan las reacciones donde se produce ruptura de enlaceshidrolasasenzimas que catalizan reacciones en donde se eliminan grupos y se forman dobles enlacesliasasenzimas que catalizan reordenamiento intramolecularesisomerasasenzimas que catalizan la reacciones de un enlace entre dos moléculas de sustrato, requieren hidrólisis de ATPligasasmoléculas no proteícas que se requieren para que las enzimas realicen sus actividadescofactoresejemplos de iones metálicos que funcionan como cofactoresZn^2, Fe^2, Cu^2nombre que se le da a los cofactores que son moléculas orgánicas pequeñascoenzimacoenzima que se asocia de forma transitoria con la enzimacosustratocoenzima que se asocia de manera permanente a la enzimagrupo prósteticonombre que se le da a la enzima cuando esta activa y unida a su cofactorholoenzimanombre que se le da a la enzima inactiva que no esta unida con el cofactorapoenzimapropiedades de las enzimassitio activo
alta especificidad
alta eficiencia catalítica
sistema de regulación
localización específica dentro de la célulaenzimas que difieren en su secuencia de aminoácidos, pero poseen la misma actividad catalíticaizoenzimas o isoformaslugar donde se lleva a cabo la catálisis, constituido por cadenas laterales de aminoácidos que forman la "hendidura" donde se unen los sustratossitio activonúmero de recambio, es decir el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima en una unidad de tiempo cuando la enzima esta saturada con el sustrato.Kcatestudio cuantitativo de la catálisis enzimática, proporciona información sobre las velocidad de la reacción, afinidad de las enzimas por los sustratos y efectos de los inhibidores.cinética enzimáticaestado presente entre la conversión de una molécula A a un producto B en donde hay cambios de energíaestado de transicióncantidad de energía que se requiere para convertir un mol de moléculas de sustrato (reactante) desde el estado basal (la forma estable de baja energía de la molécula) al estado de transición "T".energía libre de activación ∆G#diferencia energética en la conversión del sustrato a productoenergía de activación
Cuando la ΔG# es mayor < V reac
Cuando la ΔG# es menor > V reacdiferencia entre reacciones catalizadas por enzimas y las que novelocidad de reacción (es mayor en la reacción catalizada por una enzima) no se altera el equilibrio de la reacciónmodelo que dice que el sitio activo es complementario al sustratomodelo de llave y cerraduramodelo que dice que la enzima cambia de forma cuando el sustrato se une a ésta, el sitio activo es complementario al sustrato sólo después de que el sustrato se une.modelo de ajuste inducidofactores que influyen en la cinética enzimáticaLa cantidad de sustrato presente [S]
La afinidad del enzima por el sustrato [Km]
La cantidad de enzima presente [E]
El poder catalítico del enzima [k2]cuando incrementa la temperatura...mayor es la cinética de las moléculasen relación al pH, actividad enzimática pequeña cuando...pH bajo o altonúmero de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempovelocidad de reacción¿que sucede cuando se incrementa la concentración de sustrato?se aumenta la velocidad de la reacción hasta llegar a la velocidad máxima (Vmax) es cuando todas las enzimas están ocupadasenzimas que son reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen covalentemente a un sitio diferente del sitio activoenzimas alostéricaspuede alterar la afinidad de la enzima con su sustrato y/o modificar la actividad catalítica máxima de la enzima.efector alostéricoconstante de velocidad de formación y disociación de ESk1constante de velocidad de la formación y liberación del producto.k2es la concentración de sustrato a la cual, la velocidad de la reacción es igual a ½ de la Vmax, refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.constante de Michaelis-Menten (Km)hay menor afinidad (> E+S)>Kmhay mayor afinidad (>ES)<Kmiones o moléculas distintas al ligando que al interactuar con la enzima disminuyen su actividad catalítica.inhibición enzimáticatipos de inhibición reversiblecompetitiva, no competitiva y acompetitivatipo de inhibición que se caracteriza porque el inhibidor y el sustrato tienen forma muy similarinhibición competitivatipo de inhibición que se caracteriza por la unión del inhibidor en un sitio diferente al activo, tiene como función cambiar la conformación del sitio activo evitando que se una con el sustratoinhibición no competitivaEl inhibidor interactúa con el complejo enzima-sustrato, afecta tanto la afinidad como la velocidad de la reacción.inhibición acompetitivainhibidores que forman enlaces covalentes y al unirse a la enzima le hacen perder su actividad catalítica.inhibición irreversiblemecanismos de regulación enzimáticaSíntesis o degradación de la enzima
Inhibición por producto
Inhibición o activación alostérica
Modificación química de la enzima
Asociación con otras moléculasCantidad constante de sustrato, la reacción se regula por la concentración de la enzima.síntesis o degradación de enzimaEl producto resultante de la catálisis actúa como inhibidor competitivo.inhibición por productoLas enzimas alostéricas pueden ser inhibidas o estimuladas por sus efectores o moduladores, es decir, los efectores pueden ser positivos (aceleran la reacción), o negativos (disminuyen la reacción).inhibición o activación alostéricasitio diferente al activo en donde se unen otras moléculas (cofactores, coenzimas).sitio alostéricoproduce cambios de conformación en la proteína que reduce o incrementan su actividad catalítica, un ejemplo es la fosforilaciónmodificación químicaunión de proteínas enzimáticas que modifican su acciónasociación con otras moléculaspolímeros (de altísimo peso molecular) cuyos monómeros son los nucleótidos.ácidos nucleicosmacromolécula formada por dos cadenas de polinucleótidosDNApropusieron el modelo de la estructura del DNAWatson y Crickprincipales funciones del DNA1. almacén de información genética
2. autoduplicación y herencia
3. expresión del mensaje genéticodescubridor de los ácidos nucleicos en 1869 por medio del estudio de la composición química del pusFreidrich Mieschercomo se le conocía al ácido ribonucleicoácido zimonucleicocomo se le conocía al ácido desoxiribonucleicoácido timonucleicoconsta de la unión de la base nitrogenada al azúcar.nucleósido¿por qué esta formado un nucleotido?una base, un azúcar y un grupo fosfatobases nitrogenadas compuestas de 2 anillospurinas (adenina y guanina, presentes en DNA y RNA)bases nitrogenadas compuestas de un solo anillopirimidina (citosina y tiamina en DNA y citosina y uracilo en RNA)las bases nitrogenadas (purinas y pirimidinas) están unidas entre si por medio de...puentes de hidrógenoestructuras del DNAA-DNA, Z-DNA y B-DNAConsiste en la presencia de cadenas largas de carácter macromolecular, formadas por la unión de nucleósidos mediante enlaces covalentes 3'-5' fosfodiesterestructura primariaEnlace covalente que se forma entre el C1 del azúcar y la amina de la base nitrogenada.enlace N-glucosídicoEnlace que se forma al reaccionar el hidroxilo 3´ del azúcar terminal y el fosfato alfa del dNTP (desoxinucleosido trifosfato) entrante.Enlace fosfodiésterLas cadenas de DNA tienen polaridad. Uno de los extremos de la cadena tiene un grupo ______ y el otro extremo tiene un grupo _____.5´-PO4 y 3´-OH.La secuencia de bases se lee en dirección...5´-->3´.es más compacta, más ancha y corta que la del DNA-B, se presenta cuando hay menos agua por lo que está menos hidratada. Esta conformación es probable que sea la adoptada por los híbridos DNA-RNA. Gira hacia la derechaA-DNAes la conformación que constituye la mayor proporción del DNA de las células, es la más estable y es el modelo que estudiaron Watson y Crick, gira hacia la derechaB-DNAproduce una secuencia alterna donde los grupos fosfato externos forman zig-zag. Se ha sugerido que puede jugar un papel en la regulación de la transcripción de los genes. Gira hacia la izquierdaZ-DNAempacamiento del DNA1. doble hélice
2. Nucleosoma (Octámero de Histonas)
3. Solenoide (Histona H1)
4. Composición del Cromosoma
(Cromatina)estructura del cromosomabrazo p (cortos) , brazos q (largos), centromero, telómeros y cromátidesfactores que propician la desnaturalización del DNAtemperatura, radiación y químicosDespués de haber pasado por un proceso de desnaturalización, las cadenas simples de DNA, complementarias, tienen capacidad para volver a asociarserenaturalizaciónContiene ribosa (con un OH adicional- a diferencia del azúcar del DNA).RNAestructura del RNAContiene la base uracilo en lugar de timina.dirección en la que se lleva a cabo el proceso de polimerización de ribonucleótidos trifosfatados5´-->3´.tipo de RNA que transporta los aminoácidos a un sitio del ribosoma.RNA de transferencia (RNAt)tipo de RNA que constituyente de los ribosomas, sitio clave para la síntesis de proteínas.RNA ribosomal (RNAr)tipo de RNA que copia la información contenida en el DNA del núcleo y la lleva al citoplasma para ser traducida en términos de secuencia polipeptídica. El proceso se llama transcripción.RNA mensajero (RNAm)Es el proceso mediante el cual el DNA se duplica.replicaciónProceso por el cual se genera una cadena de RNA mensajero a partir de DNA.transcripciónProceso encargado de traducir la serie de bases nitrogenadas del RNA mensajero en una cadena polipeptídica, síntesis de proteínas.traducciónmoléculas orgánicas que se necesitan en pequeñas cantidades en la dieta de animales mayoresvitaminasmoléculas orgánicas pequeñas que se derivan de vitaminas.coenzimasvitaminas hidrosolublestiamina (B1), riboflavina (B2), niacina (B3), ácido pantoténico (B5), Piridoxal, piridoxamina y piridoxina (B6), Biotina, Cobalamina (B12), Acido fólico, Acido ascórbico (vitamina C)vitaminas liposolubles, se pueden almacenar grandes cantidades en el cuerpo.vitmina A, vitmina D, vitmina E, vitmina Kformas naturales de vitamina AA1 (retinol)
A2funciones de vitamina Amantenimiento de los tejidos epiteliales, favorece a la visióndeficiencias de la vitamina ACeguera nocturna, piel seca, ojos secos, mucosas secas, crecimiento raquítico, esterilidad en sexo masculino.vitamina que no requiere ingesta ya que se produce con la exposición a la luz solarvitamina Dfunciones de la vitamina DAbsorción de calcio y fósforo, mineralización de los huesosdeficiencias de vitamina DRaquitismo en niños, deformaciones de esqueleto, metabolismo anormal de calcio y fosfatofunciones de vitamina Eantioxidantes en diversas reaccionesdeficiencias de vitamina EInhibición en la producción de esperma, degeneración del hígado, alteraciones en la membrana.grupo de la vitamina K de origen vegetal que esta más presente en la dietavitamina K1grupo de la vitamina K de origen bacterianovitmina K2grupo de la vitamina K de origen sintéticovitamina K3¿cuantos y caules son las especies de vitamina E? identifica la más importantehay tres tipos alfa-tocofenol (más importante), beta-tocofenol y gama-tocofenolfunciones de vitamina KSíntesis de protrombinadeficiencia de vitamina KCoagulación deficiente de la sangrevitamina precursora de tiamina pirofosfato (TPP) que sirve como cofactor en el ciclo de krebs entre otros procesosTiamina (vitamina B1)deficiencia de Tiamina (vitamina B1)El beriberi, una enfermedad caracterizada por desórdenes neurológicos, parálisis,
y pérdida de peso.vitamina precursora de coenzimas mononucleótido de flavina (FMN) y flavina adenina dinucleótido (FAD) que cumplen con la función de transportadores de electronesRiboflavina (vitamina B2)deficiencia de Riboflavina (vitamina B2)fotofobia, piel seca, enrojecida y débil, labios dañados, dolor de garganta y lengua, problemas y heridas en labios (cheliosis), ojos irritados, perdida de memoria y sensación de quemazón en los pies.vitamina necesaria para la forma activa de la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+).Niacina (B3)deficiencias de Niacina (B3)pelagra (piel áspera), dermatitis, depresión,
diarrea.vitamina requerida para la síntesis de coenzima A (CoA) así como para el metabolismo de los ácidos grasos y proteínasÁcido pantoténico (B5)deficiencias de Ácido pantoténico (B5)hipertensiónvitamina que funciona como cofactor en enzimas que involucran reacciones de transaminación que se requieren para la síntesis y catabolismo de los aminoácidos, así como en glucogenólisis como cofactor de la fosforilasa del glucógenoPiridoxal fosfato (Vitamina B6)por que esta formado el Piridoxal fosfato (Vitamina B6)Piridoxal, piridoxamina y piridoxinadeficiencias de Vitamina B6 (Piridoxal,
piridoxamina y piridoxina)Las deficiencias de la vitamina B6 no son comunes pero pueden causar depresión, confusión o convulsiones.vitamina que funciona como cofactor que se requiere para las reacciones de carboxilación. Por ejemplo la acetil-CoA carboxilasa y piruvato carboxilasa.Biotinadeficiencias de biotinaLas deficiencias son poco comunes pero pueden causar: comezón en las cejas, dolor muscular, fatiga.
Las deficiencias se ven generalmente después de terapias con antibióticos que destruyen la flora intestinal o ingiriendo muchos huevos ya que la clara contiene avidina (glucoproteína) la cual inhibe la absorción de la biotina en el intestino.vitamina que se requiere para el catabolismo de los ácidos grasos de cadena impar y para el catabolismo de los aminoácidos: valina, isoleucina y treonina.Cobalamina (B12)deficiencia de cobalamina (B12)Anemia, anemia perniciosa, acidosis metilmalónica.vitamina que se reduce a tetrahidrofolato (THF) que funciona como coenzima en muchas reacciones, especialmente en el metabolismo de los aminoácidos y ácidos nucleicos.Acido fólicodeficiencias del ácido fólicoLas deficiencias del ácido fólico pueden causar: anemia, problemas con el desarrollo del tubo neural en fetos.funge como cofactor en la hidroxilación de residuos de prolina en colágeno para formar residuos de 4-hidroxyprolinavitamina C (ácido ascórbico)deficiencia de vitamina CLa deficiencia de vitamina C causa escorbuto debido al papel de la vitamina en modificaciones post-traduccionales de colágenosfunción del fósforoSales de fosfato de calcio fortalecen los huesos, Componente de nucleótidos, ATP.deficiencias del fósforoHipofosfatemia, Debilidad, anorexia Fragilidad ósea Susceptibilidad a infecciones Parestesia agudafunciones del calciocontracción muscular, segundo mensajero, contracción cardíaca, conformación del esqueletodeficiencias del calcioTetania, Osteomalacia Osteoporosis, Alteraciones del sistema nerviosoEs un constituyente de grasas, fluídos del cuerpo y minerales del esqueleto.azufrefunciones del potasiobalance elctrolítico, relajación del músculo cardíaco, mantiene polarizada la membrana de los axones que se encuentran en potencial de reposodeficiencias de potasiodeshidrataciónfunciones del sodiocontracción de auricular y ventrículos del miocardio, permite la adaptación de los ojos a la oscuridad, desporalización de la membrana del axón para la transmisión del impulso nerviosodeficiencias de sodiodeshidrataciónfunciones del cloroesencial para acidificar la luz del estómago y los lisosomasfunciones del magnesioes importante para el buen funcionamiento del receptor de insulina en las células y por lo tanto del control del nivel de azúcar en la sangre.deficiencia del magnesiodisminución en la respuesta motora, alteraciones del ritmo cardíaco, convulsiones hipomagnesemia, cambios de personalidad.funciones del hierropermite la captación y liberación de O2deficiencias del hierroAnemia ferropriva, Retardo en el crecimiento, Susceptibilidad infecciones, Prematurez y Fatigafunciones del yodoSe requiere para el funcionamiento de la glándula tiroidesdeficiencia del yodoBocio, Cretinismo, Retraso en el crecimiento fetal intra
y extra uterinofunciones del cobreGrupo prostético de la citocromo oxidasadeficiencia del cobreAnemia hipocrómica, neutropenia, osteoporosis en prematuros, hipopigmentación de piel y pelo, venas superficiales prominentes, dificultad para crecer.funciones del manganesoCofactor de arginasa y otras enzimasdeficiencia del manganesopérdida de peso, dermatitis, nausea, vómito
Cambios en el color del cabellofunciones del zincCofactor de deshidrogenasas, DNA polimerasas, anhidrasa carbónicadeficiencias del zincRetraso del crecimiento, anemia, hipogonadismo, hipoespermia, alopecia, ceguera nocturna, trastornos en la conducta, hiperpigmentación, suceptibilidad a infecciones, disgeusiafunciones del cobaltoComponente de la vitamina B12funciones del selenioComponente de la vitamina B12deficiencias del selenioCardiomiopatia, Dolor muscular, Macrocitosis, Los signos no son claros, pero puede afectar el músculo cardiaco como en la enfermedad de Keshan.pasos de la digestióningestión, digestión, absorción, compactación, defecacióntipos de digestiónmecánica y químicaórganos que participan en la digestión mecánicadientes, estómago, intestino delgadoórganos que participan en la digestión químicaglándulas salivales, estómago, páncreas, intestino delgadofases de la regulación gástricainhibición, Reflejo enterogástrico inverso,tipos de reflejos gastrointestinalesreflejos en el sistema nervioso entérico, del intestino a los ganglios y del intestino a médula espinal o encéfalohormonas digestivas que se liberan hacia la circulación portalSecretina, gastrina, colecistocinina (CCK) y péptido inhibidor gástricoenzima involucrada en la digestión de los carbohidratos que se libera en la boca y tiene un pH neutroamilasa salivalenzima involucrada en la digestión de los carbohidratos producida por el páncreas secretada en el intestino delgadoamilasa pancreaticaenzima involucrada en la digestión de los carbohidratos producida y secretada en el intestino delgadomaltasaenzima involucrada en la digestión de las proteínas producida en las glándulas gástricas y liberadas en el estómagopepsinaenzima involucrada en la digestión de las proteínas producida en el páncreas y liberadas en el intestino delgadotripsinaenzima involucrada en la digestión de las proteínas producida y liberadas en el intestino delgadopeptidasaenzimas involucradas en la digestión de ácidos nucleicos producidas en el páncreas y liberadas en intestino delgadonucleasa y nucleosidasaenzima involucrada en la digestión de lípidos producida en el páncreas y liberadas en intestino delgadolipasaetapas de la degluciónvoluntaria, faríngea (involuntaria) y esofágica (involuntaria)funciones motoras del estómago1. almacena alimentos hasta que puedan ser procesados
2. mezcla el alimento con secreciones gástricas hasta formar el quimo
3. vacía el quimo al intestino delgadomovimientos del intestino delgadoContracciones de mezcla (segmentación) y Contracciones de propulsión (peristalsis)contracciones que "cortan" el quimo dos a tres veces por minuto, favoreciendo la mezcla progresiva de los alimentos con las secreciones del intestino delgadoContracciones de mezcla o segmentaciónEl quimo es impulsado a través del intestino delgado por ondas hacia el anoContracciones de propulsión (peristalsis)exponen a la materia fecal a la superficie mucosa, donde se absorbe el líquido y las sustancias disueltas.movimientos de mezcladesplazan el contenido fecal, los reflejos gastrocólicos y duodenocólicos favorecen la aparición de estos movimientos después de las comidasLos movimientos de propulsión o movimientos de masasprincipales funciones del colon1. absorción de agua y electrolitos
2. almacenamiento de la materia fecaletapas de la secreción gástrica1. cefálica 30%
2. gástrica 60%
3. intestinal 10%absorción de carbohidratosse absorben en forma de monosacáridos, en su mayoría, y se transportan por el mecanismo de cotransporte con el sodioabsorción de las proteínasse absorbe a través de las membranas luminales de las células epiteliales intestinales en forma de dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos libres por medio de un mecanismo de cotransporte similar al de la glucosaabsorción de los lípidosTras entrar los monoglicéridos y los ácidos grasos se recombinan para forman nuevos triglicéridos y aquí la lipasa intracelular digiere algunos monoglicéridos y los convierte en glicerol y ácidos grasos.principio de absorción gastrointestinalLos pliegues de Kerckring, las vellosidades y las microvellosidades aumentan la superficie de absorción de la mucosa en casi 1000 veces
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