Upgrade to remove ads
Only $35.99/year

PROTEÏNES

Terms in this set (39)

Proteïnes
Macromolècules formades per C,H,O,N i algunes P,S,Cu, Fe
Aminoàcids
Substàncies formades per un carboni alfa unit a un grup amino (NH2), un àcid carboxílic (COOH), un hidrogen (H) i una cadena lateral diferent en cada aminoàcid.
Aminoàcids essencials
No els fabriquem, ni podem sintetitzar-los, per tant s'han d'ingerir a través de la dieta
Aminoàcids no essencials
Els podem sintetitzar
Propietats òptiques
Desvien el pla de polarització de la llum cap a la dreta o cap a l'esquerra
Comportament amfòter
Els aminoàcids es poden comportar com un àcid o una base depenent del PH del medi
Punt isoelèctric
És el PH on estàndard ionitzants l'àcid carboxílic i el grup amino. La càrrega de la molècula és 0
En PH bàsic
L'aminoàcid es comporta com un àcid. S'ionitza el grup carboxílic——> COO-
En PH àcid
L'aminoàcid es comporta com una base. S'ionitza el grup amino——> NH3+
Enllaç peptídic
L'enllaç es forma entre el grup carboxílic d'un aminoàcid i el grup amino del segon. Les cadenes llargues sempre s'alternen una a dalt una a baix
Classificació proteïnes - SEGONS AMINOÀCIDS - PÈPTIDS
Són proteïnes petites formades per de 2 a 50 aminoàcids:
- oligopèptids: entre 2 i 10 aminoàcids
- polipèptids: entre 10 i 50 aminoàcids
Classificació proteïnes - SEGONS AMINOÀCIDS - PROTEÏNES
Són cadenes més llargues d'aminoàcids
Tenen més de 50 aminoàcids
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - PRIMÀRIA
Seqüència d'aminoàcids units per un enllaç peptídic
-EXTREM N-TERMINAL: Grup amino està lliure
-EXTREM C-TERMINAL: Grup carboxílic està lliure
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - SECUNDÀRIA: Hèlix alfa
Disposició de l'estructura primària.
Es formen enllaços de ponts d'hidrogen, enllaços entre el grup carboxílic d'un aminoàcid i un grup amino d'un altre aminoàcid 4 posicions davant seu.
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - SECUNDÀRIA: Làmina beta
Trams separats i paral·lels. La proteïna es plega lleugerament. Es manté estable perquè S'estableixen enllaços (ponts d'hidrogen) entre els aminoàcids de davant
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - SECUNDÀRIA: hèlix de col·lagen
Només es dona en el col·lagen. És com l'hèlix alfa però més Estirada. Si s'ajunten les hèlix de 3 en 3 es forma una superhèlix. És manté estable gràcies a ponts d'hidrogen
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - TERCIÀRIA: globular
Configuració de l'estructura secundària.
Tenen formes globulars
Són solubles H2O
Tenen funcions dinàmiques
Al centre: làmina beta
A l'exterior: hèlix alfa
Anticossos, hemoglobina
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - TERCIÀRIA: filamentoses
Fibres allargades que s'uneixen
Tenen funcions estructurals
Insolubles en H2O
Normalment són hèlix
Pell, elastina, ceratina
Classificació proteïnes - SEGONS ESTRUCTURA - QUATERNÀRIA
Proteïnes formades per més d'una cadena d'aminoàcids. Formades per 2 o més cadenes polipeptídiques.
Hemoglobina: 4 cadenes d'aminoàcids
Protòmers: Cadascuna de les cadenes polipeptídiques que formen les proteïnes
Solubilitat
Depenent dels aminoàcids que formen la proteïna i de la seva estructura, poden ser solubles o no
Especificitat
Són específiques, diferents en cada espècie
Desnaturalització
La proteïna perd l'estructura 2,3 i 4, no la primària. La proteïna no fa la funció que li pertoca bè. Pot ser reversible, amb la renaturalització.
Un agent desnaturalitzant (temperatura, PH, agitació) provoca la desnaturalització. Si l'agent desapareix, es pot tornar a adquirir la proteïna
Funció de tampó
Degut al caràcter amfòter dels aminoàcids, poden mantenir el PH constant.
Funció enzimàtica
Biocatalitzadora. Accelera les reaccions químiques biològiques
Funció transportadora
En la membrana, ajuda a transportar nutrients.
Hemoglobina, mioglobina
Funció estructural
Formen estructures.
Pell, unions de cèl·lules, teixit conjunctiu
Funció contràctil
Permet el moviment
Es contrau i es relaxa
Actina, miosina
Funció reguladora
Hormones (insulina, creixement)
Regula l'activitat cel·lular i vigila que les funcions al cos es facin bè
Funció de reserva
Nutrients
Fosfoproteïnes
Classificació segons composició - HOLOPROTEÏNES: filamentoses
Formades només per aminoàcids.
Col·lagen (teixits connexió) , elastina (vasos sanguinis) , alfa-queratina
Classificació segons composició - HOLOPROTEÏNES: globulars
Formades només per aminoàcids.
Albúmines (ou, sang), globulines, glutenines
Classificació segons composició - HETEROPROTEÏNES+ cromoproteïnes
Formades per una part proteïna i un grup prostètic.
Porten un grup químic que dona color (el. Inorgànics)
Hemoglobina, mioglobina, citocroms, hemeritrina
Classificació segons composició - HETEROPROTEÏNES: glicoproteïnes
Porten un grup prostètic que és un glúcid
Membrana cel·lular, anticossos
Classificació segons composició - HETEROPROTEÏNES: lipoproteïnes
Porten un grup prostètic que és un lípid
Proteïnes sanguínies (LDL,HDL)
Classificació segons composició - HETEROPROTEÏNES: fosfoproteïnes
Porten un grup prostètic que és un àcid fosfòric
Caseïna (llet), vitel·lina (ou)
Classificació segons composició - HETEROPROTEÏNES: nucleoproteïnes
Contenen un grup prostètic que és un àcid nucleic
Histones + ADN
Proves de detecció de proteïnes - BIURET
Es detecten totes les proteïnes. El CuSO4 (blau) s'uneix als enllaços peptídics i transforma la proteïna de color violeta
Proves de detecció de proteïnes - DESNATURALITZACIÓ
Trobar agents desnaturalitzants i afegir-los a les proteïnes
Es produeix una coagulació / precipitació
Proves de detecció de proteïnes - XANTOPROTEÏCA
Amb l'HNO3 es desnaturalitzen les proteïnes. L'HNO3 es combina amb radicals cíclics d'alguns aminoàcids adquireix un color groc
Sets found in the same folder