PARCIAL UNIDADES 1-3

Qué es un ser vivo?
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Es una teoría que indica que la vida se puede generar espontáneamente sin necesidad de seres vivos (vida)
Redí y Pasteur estaban en contra e hicieron un experimento para demostrarlo
Experimento con botellas y moscas- en la botella cerrada sin seres vivos- no había vida
No existe la generación espontánea, los microorganismos solo pueden provenir de otros
Las primeras células eran procariotas, hace 2500 millones de años. En ese tiempo, había mucho CO2, agua y luz. Unos organismos procariotas empezaron a utilizar estos recursos para formar O2, haciendo la fotosíntesis, por lo tanto también se generaba glucosa.
Al aparecer el O2, se inició el metabolismo aeróbico, utilizaron el O2 augmentando el rendimiento. Esto hizo que las células aumentaran su tamaño, y que se formaran invaginaciones en estas de cloroplastos y mitocondrias. Así se formaron las eucariotas fotosintéticas
Cuáles son los beneficios del metabolismo aeróbico?Que gracias a ello aparecieron organismos multicelulares con tejidos diferenciados, hace 1000 o 1800 millones de añosCuál es la edad de la Tierra? Como se puede saber su edad?Tiene 4,6 mil millones de años. Se comenzó a formar con la colisión de rocas Su edad se puede saber gracias a dos factores, el más importante los isótopos radioactivos y sus tiempos de desintegración. También se puede saber gracias a los fósiles, restos de seres vivosCuáles son las etapas de vida de la Tierra?El paleozoico (carbonífero, precámbrico y cámbrico): hubo mucha radiación y los animales desarrollaron formas duras. Hubieron extinciones en el mar. Se inicio la colonización terrestre (450 Ma) y aparecieron los amniotes (primeros reptiles) (360 Más) El mesozoico (jurásico): Hubo una explosión de los dinosaurios. Aparecieron los mamíferos y las aves. Hubo una extinción masiva de los dinosaurios (65 Ma) El cenozoico (moderna): Hubo una explosión de los mamíferos y aves, aparecieron las plantas con flores y los primates. La línea kt diferencia el final del mesozoico con el inicio del cenozoicoA qué se deben los cambios en la tierra?Debido a la eficacia biológica (los cambios del entorno necesitan cambios o mutaciones en organismos); y a aspectos físicos, como glaciaciones, volcanes, movimientos de placas tectónicas.Cuáles son las características de un ser vivo?Tiene membrana lipídica Replican ADN Tienen ADN que codifica proteínas (transcripción y traducción)Diferencias entre bacterias, eucariotas y archea- Núcleo diferenciado: solo lo tienen las eucariotas - peptidoglicanos: solo en bacterias - Lípidos membranosos: todos se unen con enlaces éster - Ribosomas: de 70s en bacterias y archea, de 80s en eucariotas - iniciador tRNA: metionina en archea y eucariotas, formilmetionina en bacterias - Plasmidos: en bacterias y archeaCómo surgieron los otros dominios?A partir de un organismo procariota que mutó, se formaron 2 tipos de procariotas, uno de ellos las bacterias. De esos dos tipos, el otro tipo mutó otra vez y se formaron las eucariotas y archeaEnergía y carbono en organismosSegún la fuente de carbono tenemos los -autótrofos: sintetizan materia orgánica a partir de inorgánica - heterótrofos: elaboran orgánica alimentándose de materia de otros seres vivos Según la fuente de energía: - fotoautótrofo: plantas, algas, procariota - fotoheterótrofo: bacterias - quimioautótrofo: procariota - quimioheterótrofo: hongos, animales, plantasDefine átomo, elemento, molécula y compuesto- Átomo: parte más pequeña de una sustancia que tiene un nucleo denso formado por protones y neutrones rodeado de electrones. La masa depende de los protones y neutrones - Elemento: 1 solo tipo de átomo unidos. - Molécula: dos o más átomos unidos por interacción de electrones - Compuesto: moléculas de dos o más elementos unidosDefine isótopos, reacciones y orbital- Isótopo: átomo con mismo numero de protones pero diferente de neutrones (n. Másico). Hay radioactivos utilizados en forense, para marcar moléculas... - Reacciones: químicas, donde se cambia la distribución de los electrones - Orbital: donde está el electrón el 90% del tiempo. Está ocupado por 1 o 2 electrones. Los más cercanos al núcleo tienen menor energía. Regla octeteDefine enlace y explica por qué son importantes los electronesUn enlace es una fuerza atractiva que une a dos átomos en una misma molécula. Los electrones son importantes porque su comportamiento determina enlace y la geometría de una molécula. Su configuración electrónica condiciona sus funciones biológicasEnlace iónicoSe forma por atracción de electrones en cargas opuestas. Se transfiere un o más electrones del átomo más electronegativo al menos. Si hay mucha diferencia puede haber una transferencia completaDefine iones y salesLos iones son átomos cargados eléctricamente, que se forman gracias a ganar o perder un electrón. Las sales son iones estables que se disuelven en agua, que es polar y rodea y separa los ionesMoléculas hidrofóbicas e hidrofílicasLas hidrofóbicas son aquellas apolares que no se disuelven en H2O, sino que se agregan entre ellas. Las hidrofílicas son aquellas polares que se disuelven en H2O, debido a los puentes de hidrógenoEnlace covalenteFormado por pares de electrones compartidos, comunes en los seres vivos. Lós átomos pasan a ser estables, ganan fuerza y estabilidad, la energía térmica es menor a la necesaria para romper las uniones. Se puede compartir un, dos o tres pares de electrones. Si la compartición es equitativa, los átomos son del mismo elemento o tienen atracciones a electrones muy parecidas. Si no es equitativa , los núcleos tienen diferentes fuerzas atractivas. Los electrones van hacia el más atractivoA qué se debe la fuerza atractiva hacia los electrones?Se debe a la electronegatividad, determinada por los protones en el átomo y por la distancia entre los electrones y el núcleo.Enlaces covalentes polares y moléculas polaresSon comparticiones no equitativas formadas por las cargas parciales positivas y negativas. Las moléculas polares tienen las cargas opuestas separadas en polos. El agua es un ejemplo, ya que el H i O tienen los electrones desigualmente compartidos y atraídos más por el ODonde se forman los enlaces de H y para qué sirven?Se forman dentro o entre moléculas polares y sirven para entender las propiedades del agua y la geometría de polímerosPuentes de hidrógenoFuerza intramolecular débil donde se comparten H con enlaces covalentes polares. Se forma con cargas parciales. Contribuye a las propiedades del agua. También se puede formar entre un elemento electronegativo y un H unido a un elemento electronegativo.Fuerzas de Van der WaalsFuerzas débiles entre moléculas apolares Son atracciones transitorias causadas por la variación de distribución de electrones. La suma de todas las fuerzas le da estructura a las membranas biológicasA qué se deben las propiedades del agua?A su forma tetrahédrica, su polaridad y su habilidad de formar puentes de hidrógenoFlotabilidad del hielo (agua)Cuando el agua se congela forma puentes de H con 4 moléculas formando una estructura cristalina. El hielo es menos denso que el aguaPunto de fusión, congelación y capacidad calorífica (agua)El calor específico: calorías para calentar algo un grado. El agua tiene el mayor valor (1) El calor de vaporización: calor de liquido a gas. Es alto ya que se tienen que romper los puentes de H Es esencial para moderar la temperatura de organismosCohesión y tension superficial (agua)H2O tiene alta cohesión y tensión superficial, importante para transportar agua de raíces a hojasSolvente (agua)Importante ya que las reacciones biológicas se hacen en medio acuosoSopluciones ácidas y básicasEl agua es ácida y base débil. Se ioniza con H+ i OH- Reacción ácido base: reversible Ionizacion de ácidos: casi irreversible Reacción ácido base débil: algo reversiblePhConcentración de H+ en solución Es el -log[H+] 7 es neutro 1 ácidoFunción de tampónSolución con mezcla de ácido y base débiles hace el medio más resistente a cambios de pH. Es común en biologíaQué son las macromoléculas?Son polímeros grandes, productos químicos orgánicos mantenidos por enlaces covalentes. Forman formas tridimensionales, son la base de muchas funciones.Qué son los isómeros?Son moléculas con la misma forma química, pero con los átomos dispuestos de forma diferente. Hay dos tipos: - estructurales: difieren en cómo se unen los átomos. Las diferentes disposiciones de unión en butano e isobutano se distinguen por sus formas estructurales y propiedades - ópticos: un átomo de C tiene 4 átomos diferentes unidos a él. El carbono es asimétrico y las dos moléculas resultantes son imágenes especulares entre si.Cuáles son las funciones de las macromoléculasEstán relacionadas con su forma y propiedades químicas de los monómeros. - almacenar energía - soporte estructural - catálisis - transporte - protección y defensa - regulación de actividades metabólicas - mantenimiento niveles sangre - medios movimiento crecimiento y desarrollo - almacenar informaciónQué es la condensación y la hidrolisis?La condensación ocurre cuando dos monómeros se unen por procesos de condensación, formándose agua. Es endergónica, necesita energía La hidrolisis es lo inverso. El agua reacciona con los enlaces covalentes que unen el polímero, separándolo. Desprende energíaCuáles son las funciones de las proteínas- enzimas - estructura (colágeno) - contráctiles (miosina) - defensivas (immunoglobulinas) - digestivas (tripsina) - transporte (hemoglobina) - sangre (factores coagulantes) - hormonales (insulina) - crecimiento - transporte electrones (citocromos) - cromosomáticas (historias) - receptores de membrana (de neurotransmisores) - toxinas (cólera) NO ALMACENAN ENERGÍA NI INFORMACIÓNTamaño de las proteínasAlgunas están compuestas por una cadena de aminoácidos (polipéptido) Otras tienen más de una cadena El plegamiento es importante para la función de la proteína y está influenciado por la secuencia de aminoácidos Cada tipo de proteína tiene una composición y orden de aminoácidos característicos La variación de la secuencia de aminoácidos es la fuente de diversidad de las proteínas y es responsable de su patrón de plegado (determina su función)Cómo se forman las proteínasSe forman por la combinaciión de 20 aminoácidos.Cómo se unen los aminoácidosEstán formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, uno carboxilo y una cadena lateral de estructura variable. Dependiendo del grupo amino hay diversas formas isoméricas L isómero: izquierda (en mayoría de organismos) D isómero: derecha20 aminoácidos (FOTOS APUNTES)Hay 5 importantes con cargas de cadenas (3 positivas y 2 negativas) Hay 5 cadenas laterales polares no cargadas 7 cadenas laterales hidrófobas no polares Y 3 casos especiales (la cisteína, glicina y Prolina)CisteínaTiene un grupo terminal -SH, le permite formar puentes disulfuro con otras moléculas de cisteínaºGlicinaÁtomo de hidrógeno como cadena lateral. Pequeño para encajar en pequeños espacios de las proteínasProlinaGrupo amino modificado sin hidrógeno y en su lugar hay un enlace covalente con grupo R. El anillo de Prolina limita la rotación del enlace de carbono. Esta en curvas y bucles de proteínasCómo se unen los aminoácidos? (TABLA APUNTES)A través de enlaces peptídicos. Las proteínas se sintetizan con reacciones de condensación entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otroAminoácidos esencialesSe obtienen de la dieta Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalamina, treonina, triptófano, valinaAminoácidos poco frecuentes3 metilhistidina 5 hidroxisilina 4 hidroxiprolinaAminoácidos no proteícosNo aparecen en las proteínas Taurina, citrulina, orbiting, homocisteína, homoserinaEfecto pH en grupos ionizables(FOTO APUNTES)PK: Magnitud que cuantifica la tendencia de moléculas a disociarse en solución acuosa Pi: punto isoeléctrico, ph en el que el aminoácido tiene carga nula. En este valor la solubilidad es casi nulaEnlace peptídicoEl enlace CN no puede girar libremente El O2 unido a C en proteínas (grupo carboxílico) tiene una carga negativa leve, que genera una asimetría de la carga que favorece puentes de hidrogeno Resonancia: estabiliza átomos implicados en enlace peptídico en un mismo plano Tautometría: dos isómeros diferenciados en la posición de un grupo funcional. Entre las dos formas hay equilibrio químicoPolipéptidosEl primer aminoácido: N-terminal (grupo amino libre o no unido) El ultimo: C-terminal (grupo carboxilo libre)ESTRUCTURA PROTEÍNAS (APUNTES)APUNTESForma y estructura de las proteínasSon cruciales para el funcionamiento de algunas proteínas, para permitir que se una con otras moléculas. La especificidad de unión de las proteínas depende de: - forma: solo se unen si hay un ajuste general entre sus formas bidimensionales - química: los grupos funcionales en la superficie de la proteína. Los aminoácidos R en la superficie permiten reacciones con otras sustancias Hay tres tipos de interacción (iónica hidrofóbicas e hidrógeno)Péptidos importantesBraquinina: presión arterial Glutatión: reductor en sistemas biológicos Gramicidina: antibiótico Vasopresina: hormona antidiurética Insulina: hormona anabólicaDominios de proteínas (FOTO APUNTES)Unidades funcionales o estructurales de una proteína Responsables de una función o interacción particular, contribuyendo a la función global de la proteína. Pueden ser estructuralmente independientesFactores que afectan estructura y función de proteínasPh: modifica distribución de cargas en cadena, afecta su función Temperatura: encima de t óptima, los puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas pierden estructura y se desnaturaliza Sustancias no polares: en altas condiciones afectan interacciones hidrofóbicas Sustancias polares: en altas condiciones afecta puentes de hidrógenoChaperonas (FOTO APUNTES)En células eucariotas. Son proteínas especializadas en ayudar o prevenir el plegamiento hasta el momento apropiado. Ejemplo: proteínas de choque térmico, dianas contra el cáncerModificaciones posttransduccionales reversibles e irreversibles- Glicosilación: interacciones moleculares, transducción de señales y reconocimiento celular - Fosforilación: regulación de vías de señalizaciión celular con activación o inhibición de enzimas - Acetilación: localización de proteínas, estabilidad y síntesis, interacción celular, apoptosis - Ubiquitinización: degradación de proteínas - Sumolización: interacción de proteína con proteína, estabilidad proteica y localización - Metilación: transcripción genética - Lipidación: actividad proteica y señalizaciónEnzimasSon catalizadores biológicos de origen proteico que estimulan las reacciones químicas en las células. Las reacciones químicas han de llegar previamente a un estado de transición al superar una barrera energética. Los sustratos se unen al centro activo de la enzima con gran especificidad, reduciendo la barrera energética e incrementando la velocidad de la reacciónDos tipos de inhibicionReversible: competitiva y no competitiva Irreversible: no se puede deshacerEnzimas alostéricasControlan su actividad cambiando su forma El cambio en la enzima debido a la unión de un inhibidor no competitivo es un ejemplo de alosterismo La regulación alostérica pasa cuando una molécula se une a un sitio que no es el centro activo, lo que induce a la enzima a cambiar su forma La union de inhibidores y activadores es específica Tiene una cinética distintaGráfico sigmoide en proteínas alostéricasEl aumento de la velocidad de reacción con el aumento de la concentración de sustrato es leve a bajas concentraciones de sustrato, pero en un rango, la velocidad es muy sensible a pequeños cambios en la concentración de sustratoEfectos alostéricosRegulan el metabolismo Una vez se produce la reacción catalizada por enzimas, hay más reacciones en secuencia que conducen al producto final Si la célula no necesita este producto, es un desperdicio energético Una forma de controlar el camino: hacer que el producto final actúe como inhibidor Normalmente la inhibición es alostérica, y es la inhibición del producto final o retroinhibiciónFactores que afectan la actividad enzimáticaPh: cada enzima es más activa a un ph determinado. La actividad disminuye cuando el ph es más ácido o básico que el ideal Temperatura: un aumento de temperatura aumenta la velocidad, pero puede llegar a desnaturalizar la enzima. Algunos organismos pueden vivir a temperaturas que generan diferentes formas de enzimas (isoenzimas)