Upgrade to remove ads
Only $35.99/year

seminarium enzymy pytania

Terms in this set (31)

Aktywacja cząsteczki H20 w centrum katalitycznym enzymu jest charakterystyczna dla:
a. ogólnej katalizy kwasowo-zasadowe
b. katalizy z udziałem jonów metali
c. katalizy kowalencyjnej i katalizy z udziałem jonów metali
d. wszystkich typów katalizy
e. katalizy kowalencyjnej
b. katalizy z udziałem jonów metali
Część białkowa enzymu to:
a. grupa prostetyczna
b. holoenzym
c. zymogen
d. apoenzym
e. koenzym
d. apoenzym
Na przedstawionym wykresie strzałką "1" oznaczono:
a. żadna odpowiedź nie jest prawidłowa
b. energię swobodną aktywacji bez udziału enzymu
c. zmianę energii swobodnej całkowitej reakcji
d. energię swobodną stanu przejściowego bez udziału enzymu
d. energię swobodną stanu przejściowego bez udziału enzymu
4. W aktywowaniu zymogenów trzustkowych kluczową rolę odgrywa:
a. chymotrypsyna
b. karboksypeptydaza
c. trypsyna
d. pepsyna
e. elastaza
c. trypsyna
5. Diagnostyka enzymologiczna:
1) głównym celem badań enzymologicznych jest ustalenie źródła pochodzenia enzymu
2) największe znaczenie mają enzymy, które charakteryzują się duża nie swoistością tkankową
3) podstawowym materiałem do badań diagnostycznych jest mocz krew
4) duże znaczenie diagnostyczne mają badania wykorzystujące zjawisko heterogenności enzymów
POPRAWNE ODPOWIEDZI:
a. 2,3
b. 3,4
c. 1,2
d. 1,4
e. 2,4
d. 1,4
6. Które z wymienionych reakcji nie wymagają udziału koenzymów:
a. reakcje przenoszenia grup
b. reakcje prowadzące do wytworzenia wiązań kowalencyjnych
c. reakcje lityczne łącznie z reakcjami hydrolitycznymi katalizowanymi przez enzymy trawienne
d. reakcje izomeryzacji
e. reakcje oksydoredukcyjne
c. reakcje lityczne łącznie z reakcjami hydrolitycznymi katalizowanymi przez enzymy trawienne
7. Które informacje dotyczące aktywacji proteolitycznej są PRAWDZIWE:
1. wiele enzymów jest syntetyzowanych jako nieaktywne formy prekursorowe- zymogeny
2. aktywacja zymogenów polega na hydrolizie jednego lub więcej wiązań peptydowych
3. aktywacja proteolityczna może zachodzić tylko we wnętrzu komórek
4. aktywacja proteolityczna jest odwracalna
a. 1,4
b. 1,2
c. 3,4
d. 2,3
e. 2,4
b. 1,2
8. Które z podanych niżej par koenzymów i substancji przez nie przenoszonych jest
NIEPRAWIDŁOWA:
a. ATP— grupa fosfooranowa
b. biotyna— CO2
c. FAD— grupa metylowa
d. NADP+---protony i elektrony
e. CoA—grupa acylowa
c. FAD— grupa metylowa
W celu rozpoznania zawału serca dokonuje się pomiaru aktywności:
1) aminotransferazy asparaginianowej
2) aminotransferazy alaninowej
3) amylazy
4) dehydrogenazy mleczanowej
5) kinazy fosfokreatynowej
a. 1,2,3
b. 1,4,5
c. 1,2,5
d. 2,3,4
e. 3,4,5
b. 1,4,5
Niedobór tiaminy (B1) może być przyczyną:
a. pelagry niedobór B3
b. choroby Beri-Beri
c. niedokrwistości megaloblastycznej
d. gnilca (szkorbut)
e. żadnej z wymienionych chorób
b. choroby Beri-Beri
Grupą prostetyczną karboksylaz jest:
a. kwas liponowy
b. FAD
c. biotyna
d. fosforan pirydoksalu
e. koenzym Q
c. biotyna
Która z przedstawionych informacji dotycząca enzymów allosterycznych jest
NIEPRAWIDŁOWA:
a. związanie cząsteczki substratu do jednego miejsca aktywnego wpływa na wiązanie cząsteczek
substratu do innych aktywnych w enzymie
b. aktywator allosteryczny zmniejsza aktywność enzymu
c. enzymy allosteryczne mogą być dodatkowo kontrolowane przez cząsteczki efektorów
d. enzymem allosterycznym jest karbamoilotransferaza asparagianianowa
e. inhibitor allosteryczny stabilizuje stan R enzymu (forma rozluźniona)
b. aktywator allosteryczny zmniejsza aktywność enzymu
Która z informacji dotycząca katalizy enzymatycznej jest NIEPRAWIDŁOWA:
a. miejsce aktywne enzymu działa tak aby ułożyć substraty w odpowiedniej orientacji
b. miejsce aktywne enzymu zawiera precyzyjnie ustawione atomy, które stabilizują intermediaty
rekacji za pomocą grup naładowanych elektrycznie
c. wiele enzymów bierze udział w reakcji tworząc krótkotrwałe wiązanie kowalencyjne z substratem
d. związanie do enzymu zmienia kształt substratu aby ułatwić substratowi wejście w określony stań
przejściowy
e. enzym działa tak aby podwyższyć energię aktywacji
e. enzym działa tak aby podwyższyć energię aktywacji
Która z poniższych informacji dotycząca koenzymów jest NIEPRAWIDŁOWA:
a. wiele koenzymów jest pochodnymi witamin B oraz monofosforanu adenozyny
b. wszystkie odp ok
c. koenzymy działają tak aby ułożyć substraty w odpowiedniej orientacji względem siebie
d. koenzymy działają jako czynniki przenoszące określone grupy frakcyjne
e. aktywną postacią folianu jest tetrahydrofolian
c. koenzymy działają tak aby ułożyć substraty w odpowiedniej orientacji względem siebie
Podstawowym zastosowaniem klinicznym oznaczania aktywności amylazy jest rozpoznanie:
a. schorzeń w których dochodzi do zmian w kościach
b. raka prostaty
c. ostrego zapalenia trzustki
d. wirusowego zapalenia wątroby
e. zawału serca
c. ostrego zapalenia trzustki
Który z wymienionych enzymów hydrolizuje RNA i wykorzystuje strategię ogólnej katalizy
kwasowo-zasadowej :
a. lizozym i chymotrypsyna
b. chymotrypsyna
c. lizozym
d. karboksypeptydaza A
e. rybonukleaza A
e. rybonukleaza A
Koenzym ściśle związany z enzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych lub
niekowalencyjnych jest nazywany:
a. zymogenem
b. apoenzymem
c. holoenzymem
d. substratem
e. grupa prostetyczną
e. grupa prostetyczną
W celu rozpoznania i monitorowania raka prostaty oznacza się aktywność:
a. zasadowej fosfatazy
b. cholinoesterazy
c. kwaśnej fosfatazy
d. kinazy kreatynowej
e. dehydrogenazy mleczanowej
a. zasadowej fosfatazy
W którym z typów katalizy enzymatycznej dochodzi do wykorzystania możliwości
przekazywania jonu H+ pomiędzu substratem a niektórymi aminokwasami w centrum
katalitycznym enzymu:
a. kataliza kowalencyjna
b. odpowiedź kataliza kowalencyjna i kataliza z wykorzystaniem jonów metali są prawidłowe
c. żadna
d. ogólna kataliza kwasowo-zasadowa
e. kataliza z wykorzystaniem jonów metali
d. ogólna kataliza kwasowo-zasadowa
Reakcję L-jabłczas+NAD+= pirogronian+CO2+NADH+H+ katalizuje enzym należący do klasy:
a. transferaz
b. hydrolaz
c. ligaz
d. oksydoreduktaz
e. izomeraz
dehydrogenaza jabłczanowa
d. oksydoreduktaz
Który z wymienionych enzymów trzustkowych bierze udział w trawieniu białek:
a. rybonukleaza A
b. pepsyna
c. maltaza
d. chymotrypsyna
e. lipaza trzustkowa
d. chymotrypsyna
. Zaznacz zdanie NIEPRAWIDŁOWE:
a. zwiększenie stężenia substratu w reakcji z inhibitorem kompetycyjnym hamuje efekt inhibicji
b. obecność inhibitora kompetycyjnego zmienia wartość Km
c. substrat współzawodniczy z inhibitorem kompetycyjnym o miejsce katalityczne
d. inhibitor kompetycyjny jest analogiem strukturalnym substratu
e. inhibitor kompetycyjny obniża wartość Vmax
e. inhibitor kompetycyjny obniża wartość Vmax
Która z następujących właściwości najlepiej pasuje do efektora allosterycznego:
a. współzawodniczy z substratem o miejsce katalityczne
b. kowalencyjnie modyfikuje enzym
c. wiąże się w cząsteczce enzymu z innym miejscem niż centrum katalityczne
d. zmienia postać tworzonego produktu
e. zmienia swoistość substratową enzymu
c. wiąże się w cząsteczce enzymu z innym miejscem niż centrum katalityczne
Inhibitorem kompetycyjnym reakcji przeprowadzanej przez reduktazę dihydrofolianową jest:
a. metotreksat
b. sulfanilamid
c. kwas foliowy
d. jodoacetamid
e. NAD
a. metotreksat
Która z podanych w poniższym szeregu para klasy enzymatycznej i przykładowego enzymu jest
NIEPRAWIDŁOWA:
a. transferazy- aminotransferaza alaninowa
b. ligazy-heksokinaza
c. hydrolazy- chymotrypsyna
d. oksydoreduktazy- dehydrogenaza mleczanowa
e. liazy- aldolaza
b. ligazy-heksokinaza
Która z podanych niżej informacji na temat centrum katalitycznego enzymu jest BŁĘDNA:
a. stanowi przestrzenny układ grup chemicznych warunkujący specyficzność wiązania substratu
b. jest szerszym pojęciem niż :centrum aktywne enzymu"
c. jest to niewielka część całkowitej objętości enzymu
d. często znajduje się w zagłębieniach lub szczelinach białka enzymatycznego
e. substrat wiąże się z nim słabymi wiązaniami
b. jest szerszym pojęciem niż :centrum aktywne enzymu"
Wybierz prawdziwe zdanie dotyczące działania enzymów:
a. koenzym łączy się z apoenzymem zawsze wiązaniami kowalencyjnymi
b. przyłączenie substratu wywołuje zmiany konformacyjne enzymu
c. wartość ΔG oznacza stałą równowagi reakcji
d. wzrost stężenia enzymu podwyższa stałą równowagi reakcji
e. w tworzeniu miejsca katalitycznego biorą udział tylko aminokwasy hydrofobowe
b. przyłączenie substratu wywołuje zmiany konformacyjne enzymu
Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej to:
a. wszystkie odpowiedzi są prawidłowe
b. pH środowiska reakcji
c. obecność aktywatorów i inhibitorów enzymów
d. temperatura
e. stężenie substratu
a. wszystkie odpowiedzi są prawidłowe
Modyfikacja kowalencyjna to:
a. regulacja allosteryczna
b. regulacja na zasadzie sprzężenia zwrotnego
c. fosforylacja enzymu wpływająca na jego aktywność
d. zabezpieczenie miejsca katalitycznego przed denaturacją
e. zmiany konformacji enzymu po przyłączeniu substratu
c. fosforylacja enzymu wpływająca na jego aktywność
Zaznacz zdanie NIEPRAWDZIWE dotyczące klasyfikacji enzymów:
a. ostatnia cyfra numeru EC wskazuje na nazwę określonego enzymu
b. numer EC oznacza numer przypisany każdemu enzymowi wg zasad klasyfikacji opracowanej przez Komitet Nazewnictwa Międzynarodowej Unii Biochemii i Molekularnej
c. enzymy sklasyfikowane są w 6 klas, z których każda posiada 4-13 podklas
d. międzynarodowa klasyfikacja enzymów powstała w oparciu o substrat lub substraty biorące udział w reakcji enzymatycznej
e. nazwa ezymu składa się z dwóch części:pierwsza zakończona na -aza wskazuje na typ katalizowanej reakcji, druga- określa substrat lub substraty
d. międzynarodowa klasyfikacja enzymów powstała w oparciu o substrat lub substraty biorące udział w reakcji enzymatycznej
W katalizie enzymatycznej jony metali mogą:
a. wprowaadzać zmiany konformacyjne w substracie i/lub białku enzymatycznym
b. tworzyć z enzymem i substratem trójskładnikowe kompleksy
c. aktywować lub maskować odpowiednie grupy chemiczne w centrum katalitycznym enzymu
d. brać udział w gromadzeniu i ustawianiu ligandów
e. wszystkie odpowiedzi są prawidłowe
e. wszystkie odpowiedzi są prawidłowe
Students also viewed